L-Kynurenin (der Name leitet sich aus dem erstmaligen Nachweis dieser Aminosäure im Urin von Hunden ab) ist ein Stoffwechselprodukt der essenziellen Aminosäure L-Tryptophan. In den klassischen Biochemielehrbüchern wird Kynurenin lediglich als Zwischenprodukt der NAD+ (Nikotinamidadenindinukleotid)-Synthese aus L-Tryptophan dargestellt. Das für den ersten Schritt des Tryptophanabbaus zuständige Schlüsselenzym ist die Tryptophan 2,3-Dioxygenase 2 (TDO2, kurz TDO). Die Verfügbarkeit von NAD+ ist unentbehrlich für grundlegende biochemische Funktionen wie die Atmungskette und den Citratzyklus.
Aus älteren Mikrobiologielehrbüchern ist eine weitere Funktion der Synthese von Kynurenin aus Tryptophan bekannt: Nach Infektion mit Toxoplasma gondii werden betroffene Areale durch massiv induzierte Enzymaktivität Tryptophan-depletiert, sodass aufgrund des Mangelzustands die Toxoplasmen zu ihrer „Ruheform“, den Bradyzoiten, gezwungen werden. Infolge des massiv gesteigerten Tryptophanabbaus entstehen lokal hohe Konzentrationen des Produkts Kynurenin. Hierbei ist die Indolamin 2,3-Dioxygenase 1 (IDO1, kurz IDO) das für den ersten Schritt des Tryptophanabbaus zuständige Schlüsselenzym (Abb. 1).
