Der Transmembran-Rezeptor CD22, auch als Siglec-2 bekannt, wird auf B-Lymphozyten während der frühen Phasen ihrer Entstehung in Knochenmark und Milz exprimiert und findet sich auf Zellen, die sich aus verschiedenen lymphoiden Kompartimenten isolieren lassen. Er wird auf der Oberfläche aktivierter B-Zellen hochreguliert und liegt bei Vorläuferzellen (Pro- und Prä-B-Lymphozyten) im Zytoplasma vor [1].
Die Aktivierung von B-Zellen bedarf einer strikten Koordination, an der verschiedene aktivierende und inhibierende Oberflächenrezeptoren beteiligt sind. Die wichtigste, spezifische Reaktion ist die Interaktion des B-Zell-Rezeptors (BCR) mit einem Antigen, aber sie wird durch eine Reihe von Immunglobulin-artigen Molekülen der SIGLEC-Familie von Lektinen (Sicalic acid binding Ig-like lectins) reguliert [2]. Auf B-Zellen findet man zwei SIGLEC-Proteine, Siglec-2 (CD22) und Siglec-G, die beide eine negative Modulation des BCR-Signals bewirken [3, 4]. Wenn CD22 an Liganden, v. a. an sialylierte Glykoproteine mit α2,6-gebundenen Sialinsäureresten (α2,6Sia) bindet, wird über ITIM-Komponenten (Immunoreceptor Tyrosine-based Inhibitory Motif) am intrazellulären Anteil des Rezeptors eine inhibitorische Signalkaskade ausgelöst; an einem der repressiven Effekte ist etwa die Tyrosinphosphatase SHP-1 beteiligt, die eine Inhibition vom BCR induzierter Signale bewirkt ([5]; Abb. 1).
